home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9409c.zip / M9490411.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-09-19  |  3KB  |  43 lines
  1.        Document 0411
  2.  DOCN  M9490411
  3.  TI    Characterization of human immunodeficiency virus type 1 gp120 binding to
  4.        liposomes containing galactosylceramide.
  5.  DT    9411
  6.  AU    Long D; Berson JF; Cook DG; Doms RW; Department of Pathology and
  7.        Laboratory Medicine, University of; Pennsylvania Medical Center,
  8.        Philadelphia 19104.
  9.  SO    J Virol. 1994 Sep;68(9):5890-8. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/94335106
  11.  AB    Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) infects some cell types
  12.        which lack CD4, demonstrating that one or more alternative viral
  13.        receptors exist. One such receptor is galactosylceramide (GalCer), a
  14.        glycosphingolipid distributed widely in the nervous system and in
  15.        colonic epithelial cells. Using a liposome flotation assay, we found
  16.        that the HIV-1 surface glycoprotein, gp120, quantitatively bound to
  17.        liposomes containing GalCer but not to liposomes containing
  18.        phospholipids and cholesterol alone. Binding was saturable and was
  19.        inhibited by preincubating liposomes with anti-GalCer antibodies. We
  20.        observed less efficient binding of gp120 to liposomes containing
  21.        lactosylceramide, glucosylceramide, and galactosylsulfate, whereas no
  22.        binding to liposomes containing mixed gangliosides, psychosine, or
  23.        sphingomyelin was detected. Binding to GalCer was rapid, largely
  24.        independent of temperature and pH, and stable to conditions which remove
  25.        most peripheral membrane proteins. By contrast, gp120 bound to
  26.        lactosylceramide could be removed by 2 M potassium chloride or 3 M
  27.        potassium thiocyanate, demonstrating a less stable interaction. Removal
  28.        of N-linked oligosaccharides on gp120 did not affect binding efficiency.
  29.        However, as previously observed for CD4 binding, heat denaturation of
  30.        gp120 prevented binding to GalCer. Finally, binding was critically
  31.        dependent on the concentration of GalCer in the target membrane,
  32.        suggesting that binding to glycolipid-rich domains occurs and that
  33.        GalCer conformation may be important for gp120 recognition.
  34.  DE    Galactosylceramides/*METABOLISM  Hydrogen-Ion Concentration  HIV
  35.        Envelope Protein gp120/CHEMISTRY/*METABOLISM  HIV-1/*METABOLISM  In
  36.        Vitro  Liposomes  Osmolar Concentration  Protein Binding
  37.        Structure-Activity Relationship  Support, Non-U.S. Gov't  Support, U.S.
  38.        Gov't, P.H.S.  Temperature  Time Factors  JOURNAL ARTICLE
  39.  
  40.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  41.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  42.  
  43.